Cell host & microbe · 2013
The unfolded protein response element IRE1α senses bacterial proteins invading the ER to activate RIG-I and innate immune signaling.
Источник пометил эту публикацию как отозванную.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАОтозванная публикацияНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Cho Jin A, Lee Ann-Hwee, Platzer Barbara, Cross Benedict C S, Gardner Brooke M, De Luca Heidi, Luong Phi, Harding Heather P, Glimcher Laurie H, Walter Peter, Fiebiger Edda, Ron David, Kagan Jonathan C, Lencer Wayne I
Аннотация
The plasma membrane and all membrane-bound organelles except for the Golgi and endoplasmic reticulum (ER) are equipped with pattern-recognition molecules to sense microbes or their products and induce innate immunity for host defense. Here, we report that inositol-requiring-1α (IRE1α), an ER protein that signals in the unfolded protein response (UPR), is activated to induce inflammation by binding a portion of cholera toxin as it co-opts the ER to cause disease. Other known UPR transducers, including the IRE1α-dependent transcription factor XBP1, are dispensable for this signaling. The inflammatory response depends instead on the RNase activity of IRE1α to degrade endogenous mRNA, a process termed regulated IRE1α-dependent decay (RIDD) of mRNA. The mRNA fragments produced engage retinoic-acid inducible gene 1 (RIG-I), a cytosolic sensor of RNA viruses, to activate NF-κB and interferon pathways. We propose IRE1α provides for a generalized mechanism of innate immune surveillance originating within the ER lumen.