Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications · 2013
Structure of a low-melting-temperature anti-cholera toxin: llama V(H)H domain.
СтатьяПоддержка правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Legler Patricia M, Zabetakis Dan, Anderson George P, Lam Anita, Hol Wim G J, Goldman Ellen R
Аннотация
Variable heavy domains derived from the heavy-chain-only antibodies found in camelids (V(H)H domains) are known for their thermal stability. Here, the structure of A9, an anti-cholera toxin V(H)H domain (K(d) = 77 ± 5 nM) that has an unusually low melting temperature of 319.9 ± 1.6 K, is reported. The CDR3 residues of A9 form a β-hairpin that is directed away from the former V(H)-V(L) interfacial surface, exposing hydrophobic residues to the solvent. A DALI structural similarity search showed that this CDR3 conformation is uncommon.