FEBS letters · 1993
Complete amino acid sequence of puroindoline, a new basic and cystine-rich protein with a unique tryptophan-rich domain, isolated from wheat endosperm by Triton X-114 phase partitioning.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Blochet J E, Chevalier C, Forest E, Pebay-Peyroula E, Gautier M F, Joudrier P, Pézolet M, Marion D
Аннотация
A new basic protein has been isolated from wheat endosperm by Triton X-114 phase partitioning. It contains five disulfide bridges and is composed of equal amounts of a polypeptide chain of 115 amino acid residues and of the same chain with a C-terminus dipeptide extension. The most striking sequence feature is the presence of a unique tryptophan-rich domain so that this protein isolated from wheat seeds has been named puroindoline. The similar phase partitioning behavior in Triton X-114 of this basic cystine-rich protein and of purothionins suggests that puroindoline may also be a membranotoxin that might play a role in the defense mechanism of plants against microbial pathogens.