MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1107/s1744309111032970

Медицинская библиотека · Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications · 2011

Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the 31 kDa Vibrio cholerae heat-shock protein VcHsp31.

Das Samir, Dey Sanjay, Roy Trina, Sen Udayaditya

СтатьяПеревод в очереди

Аннотация

The Gram-negative bacterium Vibrio cholerae, which is responsible for the diarrhoeal disease cholera in humans, induces the expression of numerous heat-shock genes. VcHsp31 is a 31 kDa putative heat-shock protein that belongs to the DJ-1/PfpI superfamily, functioning as both a chaperone and a protease. VcHsp31 has been cloned, overexpressed and purified by Ni(2+)-NTA affinity chromatography followed by gel filtration. Crystals of VcHsp31 were grown in the presence of PEG 6000 and MPD; they belonged to space group P2(1) and diffracted to 1.9 Å resolution. Assuming the presence of six molecules in the asymmetric unit, the Matthews coefficient was estimated to be 1.97 Å(3) Da(-1), corresponding to a solvent content of 37.4%.

Для цитирования: Das Samir, Dey Sanjay, Roy Trina, Sen Udayaditya. Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the 31 kDa Vibrio cholerae heat-shock protein VcHsp31.. Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications. 2011. DOI: 10.1107/s1744309111032970.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.