MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1128/jvi.00761-09

Медицинская библиотека · Journal of virology · 2009

Unusual molecular architecture of the machupo virus attachment glycoprotein.

Bowden Thomas A, Crispin Max, Graham Stephen C, Harvey David J, Grimes Jonathan M, Jones E Yvonne, Stuart David I

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

New World arenaviruses, which cause severe hemorrhagic fever, rely upon their envelope glycoproteins for attachment and fusion into their host cell. Here we present the crystal structure of the Machupo virus GP1 attachment glycoprotein, which is responsible for high-affinity binding at the cell surface to the transferrin receptor. This first structure of an arenavirus glycoprotein shows that GP1 consists of a novel alpha/beta fold. This provides a blueprint of the New World arenavirus attachment glycoproteins and reveals a new architecture of viral attachment, using a protein fold of unknown origins.

Для цитирования: Bowden Thomas A, Crispin Max, Graham Stephen C, Harvey David J, Grimes Jonathan M, Jones E Yvonne, Stuart David I. Unusual molecular architecture of the machupo virus attachment glycoprotein.. Journal of virology. 2009. DOI: 10.1128/jvi.00761-09.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.