Science (New York, N.Y.) · 2014
Virus entry. Lassa virus entry requires a trigger-induced receptor switch.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Jae Lucas T, Raaben Matthijs, Herbert Andrew S, Kuehne Ana I, Wirchnianski Ariel S, Soh Timothy K, Stubbs Sarah H, Janssen Hans, Damme Markus, Saftig Paul, Whelan Sean P, Dye John M, Brummelkamp Thijn R
Аннотация
Lassa virus spreads from a rodent to humans and can lead to lethal hemorrhagic fever. Despite its broad tropism, chicken cells were reported 30 years ago to resist infection. We found that Lassa virus readily engaged its cell-surface receptor α-dystroglycan in avian cells, but virus entry in susceptible species involved a pH-dependent switch to an intracellular receptor, the lysosome-resident protein LAMP1. Iterative haploid screens revealed that the sialyltransferase ST3GAL4 was required for the interaction of the virus glycoprotein with LAMP1. A single glycosylated residue in LAMP1, present in susceptible species but absent in birds, was essential for interaction with the Lassa virus envelope protein and subsequent infection. The resistance of Lamp1-deficient mice to Lassa virus highlights the relevance of this receptor switch in vivo.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceAnimalsCell LineCell MembraneCells, CulturedChickensDystroglycansGlycosylationHumansHydrogen-Ion ConcentrationLassa FeverLassa virusLysosomal-Associated Membrane Protein 1LysosomesMiceMice, KnockoutMolecular Sequence DataProtein BindingReceptors, VirusSialyltransferasesViral Envelope ProteinsVirus Internalizationbeta-Galactoside alpha-2,3-Sialyltransferase