MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1038/s41564-026-02319-1

Медицинская библиотека · Nature microbiology · 2026

Структура вируса геморрагической лихорадки Крымско-Конго РНК полимераза.

Wang Dong, Yang Ge, Liu Bin

СтатьяМашинный перевод · не проверен

Аннотация

Крымско-конголезский вирус геморрагической лихорадки (CSFV) является высокопатогенным членом Найровириды и вызывает серьезные заболевания с высокой смертностью. В настоящее время не существует утвержденных антивирусов для CSFV, однако решение вопроса о структуре зависящей от RNA полимеразы, известной как L-белок, может помочь развитию наркотиков. Здесь мы сообщаем о криогенных электронных микроскопических структурах белка CFV L как в апо-, так и в привязке к RNA в 2,62 А и 2,53 А, соответственно. Эти структуры определяют молекулярную архитектуру таких областей, как PA-, PB1- и PB2-, в ядре полимеразы, разъясняют механизм распознавания содействующего фактора и выявляют вызванные РНК изменения конформации, которые стабилизируют каталитические элементы. В совокупности эти идеи обеспечивают структурные рамки для понимания репродукции наировируса и позволяют структурно развивать ингибиторы полимеразы.

Для цитирования: Wang Dong, Yang Ge, Liu Bin. Structure of Crimean-Congo haemorrhagic fever virus RNA polymerase.. Nature microbiology. 2026. DOI: 10.1038/s41564-026-02319-1.
Название и аннотация на языке оригинала

Structure of Crimean-Congo haemorrhagic fever virus RNA polymerase.

Crimean-Congo haemorrhagic fever virus (CCHFV) is a highly pathogenic member of the Nairoviridae and causes severe disease with high fatality rates. Currently, there are no approved antivirals for CCHFV, but resolving the structure of its RNA-dependent RNA polymerase, termed L protein, could help drug development. Here we report cryogenic electron microscopy structures of the CCHFV L protein in both apo and RNA-bound states at 2.62 Å and 2.53 Å, respectively. These structures define the molecular architecture of the PA-, PB1- and PB2-like domains within the polymerase core, elucidate the mechanism of promoter recognition and reveal RNA-induced conformational changes that stabilize catalytic elements. Together, these insights provide a structural framework for understanding nairovirus replication and enable structure-based development of polymerase inhibitors.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.