DOI 10.1016/s0965-1748(02)00041-3
Подъемные элементы редукции Ribunocleotide из желтой лихорадки комаров, Aedes aegypti: клонирование и выражение.
Аннотация
Редуктаза Рибонуклеотида стимулирует деново синтез деоксирибонуклеотидов. Редукции первого класса используют железный центр для создания тиросилового свободного радикала, который может инициировать образование дезоксирибонуклеотида. Эти редукции представляют собой альфа-2 бета-2 голоэнзимы, а субъекты обозначаются как R1 и R2. R1 содержит аллостерический связной участок и активный объект, в то время как R2 содержит биядерный железный центр, который инициирует образование тиросил радикал. Мы клонировали и секвенировали CDNA, кодируя субъект R1 и R2 в желтой лихорадке комаров, Aedes aegypti. Связи с этими белками увеличиваются в ответ на кормление кровью.
Название и аннотация на языке оригинала
Ribonucleotide reductase subunits from the yellow fever mosquito, Aedes aegypti: cloning and expression.
Ribonucleotide reductase catalyses the de novo synthesis of deoxyribonucleotides. Class I reductases use an iron center to generate a tyrosyl free radical that can initiate formation of the deoxyribonucleotide. These reductases are alpha 2 beta 2 holoenzymes, and the subunits are denoted as R1 and R2. R1 contains the allosteric binding site and the active site, whereas R2 contains a binuclear iron center that initiates formation of the tyrosyl radical. We have cloned and sequenced the cDNAs encoding the R1 and R2 subunit in the yellow fever mosquito, Aedes aegypti. The messages for these proteins are increased in response to blood-feeding.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.