MedElevator
Войти в исследования DOI 10.1016/j.cell.2024.08.044
Внутриклеточных вирусов Эболы нуклеокапсид, обнаруженных на месте крио-электронной томографии.
Аннотация
Филовирусы, включая вирусы Эболы и Марбурга, вызывают геморрагическую лихорадку с до 90процентной летальностью. Вирусный нуклеокапсид собирается путем полимеризации нуклеотеина (NP) вдоль вирусного генома вместе с вирусными белками VP24 и VP35. Мы использовали крио-электронную томографию клеток, передающихся вирусными белками и зараженных вирусом Эболы модели, для освещения промежуточных сборок, а также карту 9° полной внутриклеточной композиции. Эта структура показывает ранее неурегулированный третий и внешний слой NP, интегрированный с VP35. По своей природе неустойчивая область вместе с С-терминальной областью этого внешнего слоя NP обеспечивает постоянную ширину между внутриклеточными нуклеокапсидными связками и вероятными функциями в качестве гибкого привязного к вирусному белоку матрицы в вирионе. Сопоставление внутриклеточных нуклеокапсидов с предшествующими нуклеокапсидами внутри организма показывает, что нуклеокапсид еще больше конденсируется вертикально в вирионе. Интерфейсы, отвечающие за сборку нуклеокапсидов, в значительной степени сохранены и предлагают цели для широко эффективных противовирусных средств.
Название и аннотация на языке оригинала
Intracellular Ebola virus nucleocapsid assembly revealed by in situ cryo-electron tomography.
Filoviruses, including the Ebola and Marburg viruses, cause hemorrhagic fevers with up to 90% lethality. The viral nucleocapsid is assembled by polymerization of the nucleoprotein (NP) along the viral genome, together with the viral proteins VP24 and VP35. We employed cryo-electron tomography of cells transfected with viral proteins and infected with model Ebola virus to illuminate assembly intermediates, as well as a 9 Å map of the complete intracellular assembly. This structure reveals a previously unresolved third and outer layer of NP complexed with VP35. The intrinsically disordered region, together with the C-terminal domain of this outer layer of NP, provides the constant width between intracellular nucleocapsid bundles and likely functions as a flexible tether to the viral matrix protein in the virion. A comparison of intracellular nucleocapsids with prior in-virion nucleocapsid structures reveals that the nucleocapsid further condenses vertically in the virion. The interfaces responsible for nucleocapsid assembly are highly conserved and offer targets for broadly effective antivirals.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.