Journal of virology · 2012
Tsg101 interacts with herpes simplex virus 1 VP1/2 and is a substrate of VP1/2 ubiquitin-specific protease domain activity.
Источник пометил эту публикацию как отозванную.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОтозванная публикацияНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Caduco Martina, Comin Alessandra, Toffoletto Marta, Munegato Denis, Sartori Elena, Celestino Michele, Salata Cristiano, Parolin Cristina, Palù Giorgio, Calistri Arianna
Аннотация
Ubiquitination/deubiquitination of key factors represent crucial steps in the biogenesis of multivesicular body (MVB) and sorting of transmembrane proteins. We and others previously demonstrated that MVB is involved in herpes simplex virus 1 (HSV-1) envelopment and budding. Here, we report that the HSV-1 large tegument protein, VP1/2, interacts with and regulates the ubiquitination of Tsg101, a cellular protein essential in MVB formation, thus identifying the first cellular substrate of a herpesviral deubiquitinating enzyme.