Science (New York, N.Y.) · 2002
Distinct modes of signal recognition particle interaction with the ribosome.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Pool Martin R, Stumm Joachim, Fulga Tudor A, Sinning Irmgard, Dobberstein Bernhard
Аннотация
Signal recognition particle (SRP), together with its receptor (SR), mediates the targeting of ribosome-nascent chain complexes to the endoplasmic reticulum. Using protein cross-linking, we detected distinct modes in the binding of SRP to the ribosome. During signal peptide recognition, SRP54 is positioned at the exit site close to ribosomal proteins L23a and L35. When SRP54 contacts SR, SRP54 is rearranged such that it is no longer close to L23a. This repositioning may allow the translocon to dock with the ribosome, leading to insertion of the signal peptide into the translocation channel.
Предметные рубрики MeSH
AnimalsCentrifugation, Density GradientCross-Linking ReagentsDogsGuanosine DiphosphateGuanosine TriphosphateGuanylyl ImidodiphosphateModels, MolecularPlant ProteinsPrecipitin TestsProlactinProtein BindingProtein PrecursorsProtein Sorting SignalsProtein TransportReceptors, Cytoplasmic and NuclearReceptors, PeptideRibosomal ProteinsRibosomesSaccharomyces cerevisiae ProteinsSignal Recognition ParticleSuccinimides