FEMS microbiology letters · 1989
Interactions of membrane lipoproteins with the murein sacculus of Escherichia coli as shown by chemical crosslinking studies of intact cells.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Leduc M, Joseleau-Petit D, Rothfield L I
Аннотация
Proteins that were closely associated with murein in intact cells of Escherichia coli were studied by treating [3H]leucine and [3H]palmitate-labeled cells with the chemical crosslinking reagent dithiobis(succinimidylpropionate). Murein was purified and crosslinked peptides were released from the murein by treatment with beta-mercaptoethanol. Nine murein-associated [3H]leucine-labeled peptides were identified. Five of the nine peptides were lipoproteins, based on labeling with [3H]palmitate, protease sensitivity and gel electrophoretic correspondence to membrane lipoproteins present in uncrosslinked cell envelope preparations. The results suggest that these membrane lipoproteins may play a significant role in the structural integration of the murein and membrane layers of the cell envelope.