Biochemical and biophysical research communications · 1985
The N-hydroxysuccinimide ester of Boc-[S-(3-nitro-2-pyridinesulfenyl)]-cysteine: a heterobifunctional cross-linking agent.
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Bernatowicz M S, Matsueda G R
Аннотация
Synthetic cysteine-containing peptides were unidirectionally conjugated to albumin via disulfide bonds using the S-(3-nitro-2-pyridinesulfenyl) derivative of cysteine. This method employs the N-hydroxysuccinimide ester of Boc-[S-(3-nitro-2-pyridinesulfenyl)]-cysteine, a protected amino acid derivative used in peptide synthesis, as a heterobifunctional cross-linking agent. The disulfide bonds in the conjugates are formed by the reaction of free thiols with S-(3-nitro-2-pyridinesulfenyl) groups. Bovine albumin was conjugated in this manner to several synthetic peptides derived from human fibrin. Amino acid analysis of these conjugates demonstrated incorporations of from 6 to 11 peptide molecules per molecule of protein.