The Biochemical journal · 1985
Chemical cross-linking of mitochondrial NADH dehydrogenase from bovine heart.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Cleeter M W, Banister S H, Ragan C I
Аннотация
The structure of bovine heart mitochondrial NADH dehydrogenase was investigated by using two cleavable cross-linking agents, disuccinimidyl tartrate and (ethylene glycol)yl bis-(succinimidyl succinate). Cross-linking was analysed primarily by immunoblotting to detect products containing subunits of the iron-protein fraction from chaotropic resolution of the enzyme, namely those of 75, 49, 30 and 13 kDa. By using both the isolated iron-protein fraction and the intact dehydrogenase, cross-links were identified between these four subunits, from these subunits to the largest subunit of the flavoprotein fraction, which contains the active site for NADH, and from these subunits to polypeptides in the hydrophobic shell, which surrounds the hydrophilic iron-protein and flavoprotein fractions.