Methods in molecular biology (Clifton, N.J.) · 2018
Quantitative Determination of Interacting Protein Surfaces in Prokaryotes and Eukaryotes by Using In-Cell NMR Spectroscopy.
Название и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Burz DS, DeMott CM, Aldousary A, Dansereau S, Shekhtman A
Аннотация
This paper describes three protocols for identifying interacting surfaces on 15N-labeled target proteins of known structure by using in-cell NMR spectroscopy. The first protocol describes how to identify protein quinary structure interaction surfaces in prokaryotes by using cross-relaxation-induced polarization transfer, CRIPT, based in-cell NMR. The second protocol describes how to introduce labeled protein into eukaryotic (HeLa) cells via electroporation for CRIPT-based in-cell studies. The third protocol describes how to quantitatively map protein interacting surfaces by utilizing singular value decomposition, SVD, analysis of STructural INTeractions by in-cell NMR, STINT-NMR, data.