Biochemical and biophysical research communications · 1994
Involvement of type 2C phosphatase in the dephosphorylation of 26 kDa phosphoprotein in rat parotid acinar cells.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Yokoyama N, Hara-Yokoyama M, Kobayashi T, Tamura S, Furuyama S, Sugiya H
Аннотация
Phosphorylation of three particulate proteins with molecular masses of 34, 26, and 22 kDa was stimulated in the presence of cyclic AMP/3-isobutyl-1-methylxanthine in saponin-permeabilized rat parotid acinar cells. When the particulate fraction isolated from the cells labeled with [gamma-32p]ATP was incubated at 30 degrees C, dephosphorylation of the 26 kDa phosphoprotein occurred in the presence of Mg2+ or Mn2+. Okadaic acid had no effect on the Mg(2+)-dependent dephosphorylation of the 26 kDa phosphoprotein. Addition of the recombinant type 2C phosphatase, Mg(2+)-dependent and okadaic acid-insensitive phosphatase, caused a remarkable dephosphorylation of the 26 kDa phosphoprotein. These observations strongly suggest type 2C phosphatase is involved in the dephosphorylation of the 26 kDa phosphoprotein.