MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1016/j.bmc.2013.05.042

Медицинская библиотека · Bioorganic & medicinal chemistry · 2013

The extremo-α-carbonic anhydrase from the thermophilic bacterium Sulfurihydrogenibium azorense is highly inhibited by sulfonamides.

Vullo Daniela, De Luca Viviana, Scozzafava Andrea, Carginale Vincenzo, Rossi Mosè, Supuran Claudiu T, Capasso Clemente

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

The α-carbonic anhydrase (CA, EC 4.2.1.1) from the newly discovered extremophilic bacterium Sulfurihydrogenibium azorense (SazCA) is the most effective CA known to date. Here we investigated the inhibition profile of this enzyme with a series of aromatic and heterocyclic sulfonamides, and one sulfamate. Many clinically used sulfonamides, such as acetazolamide, methazolamide, ethoxzolamide, dichlorophenamide, dorzolamide, brinzolamide, topiramate, celecoxib and sulpiride were low nanomolar/subnanomolar SazCA inhibitors (KIs in the range of 0.9-10.8 nM) whereas simple aromatic derivatives were less effective as SazCA inhibitors. The inhibition profile of SazCA is slightly different from that of the related enzyme from S. yellostonense (SspCA), investigated earlier by our groups.

Для цитирования: Vullo Daniela, De Luca Viviana, Scozzafava Andrea, Carginale Vincenzo, Rossi Mosè, Supuran Claudiu T, Capasso Clemente. The extremo-α-carbonic anhydrase from the thermophilic bacterium Sulfurihydrogenibium azorense is highly inhibited by sulfonamides.. Bioorganic & medicinal chemistry. 2013. DOI: 10.1016/j.bmc.2013.05.042.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.