MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1016/j.bmc.2012.12.037

Медицинская библиотека · Bioorganic & medicinal chemistry · 2013

o-Benzenedisulfonimido-sulfonamides are potent inhibitors of the tumor-associated carbonic anhydrase isoforms CA IX and CA XII.

Güzel-Akdemir Özlen, Akdemir Atilla, Isik Semra, Vullo Daniela, Supuran Claudiu T

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

By using phthalimido-substituted aromatic sufonamides as lead molecules, a series of new sulfonamides incorporating ortho-benzenedisulfonimide moieties have been synthesized and tested against the human (h) cytosolic carbonic anhydrase (CA, EC 4.2.1.1) isozymes hCA I and hCA II and the transmembrane, tumor-associated isozymes hCA IX and hCA XII. All these compounds showed Ki values lower than 100nM and many of them showed better Kis than the reference compound acetazolamide, a clinically used sulfonamide. The tumor-associated isozymes were better inhibited than the cytosolic ones. A molecular docking within the active site of some CA isoforms, such as hCA I, explained these findings, as the benzenedisulfonimide moiety makes favorable interactions (hydrogen bonds) with amino acid residues involved in binding of inhibitors, such as Gln92, His67, and His64.

Для цитирования: Güzel-Akdemir Özlen, Akdemir Atilla, Isik Semra, Vullo Daniela, Supuran Claudiu T. o-Benzenedisulfonimido-sulfonamides are potent inhibitors of the tumor-associated carbonic anhydrase isoforms CA IX and CA XII.. Bioorganic & medicinal chemistry. 2013. DOI: 10.1016/j.bmc.2012.12.037.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.