Bioorganic & medicinal chemistry letters · 2012
Anion inhibition studies of an α-carbonic anhydrase from the thermophilic bacterium Sulfurihydrogenibium yellowstonense YO3AOP1.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
De Luca Viviana, Vullo Daniela, Scozzafava Andrea, Carginale Vincenzo, Rossi Mosè, Supuran Claudiu T, Capasso Clemente
Аннотация
The newly discovered thermophilic bacterium Sulfurihydrogenibium yellowstonense YO3AOP1 encodes an α-carbonic anhydrases (CAs, EC 4.2.1.1) which is highly catalytically active and thermostable. Here we report the inhibition of this enzyme, denominated SspCA, with inorganic and complex anions and other molecules interacting with zinc proteins. SspCA was inhibited in the micromolar range by diethyldithiocarbamate, sulfamide, sulfamic acid, phenylboronic and phenylarsonic acid, trithiocarbonate and selenocyanide (K(I)s of 4-70 μM) and in the submillimolar one by iodide, cyanide, (thio)cyanate, hydrogen sulfide, azide, nitrate, nitrite, many complex anions incorporating heavy metal ions and iminodisulfonate (K(I)s of 0.48-0.86 mM). SspCA was not substantially inhibited by bicarbonate and carbonate, hydrogensulfite and peroxidisulfate (K(I)s in the range of 21.1-84.6mM). The exceptional thermostability and lack of strong affinity for hydrogensulfide, bicarbonate, and carbonate make this enzyme an interesting candidate for biotechnological applications of enzymatic CO(2) fixation.