Chemical communications (Cambridge, England) · 2018
Does deamidation of islet amyloid polypeptide accelerate amyloid fibril formation?
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Lam Yuko P Y, Wootton Christopher A, Hands-Portman Ian, Wei Juan, Chiu Cookson K C, Romero-Canelon Isolda, Lermyte Frederik, Barrow Mark P, O'Connor Peter B
Аннотация
Mass spectrometry has been applied to determine the deamidation sites and the aggregation region of the deamidated human islet amyloid polypeptide (hIAPP). Mutant hIAPP with iso-aspartic residue mutations at possible deamidation sites showed very different fibril formation behaviour, which correlates with the observed deamidation-induced acceleration of hIAPP aggregation.