Scientific reports · 2018
Dual effect of PEG-PE micelle over the oligomerization and fibrillation of human islet amyloid polypeptide.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Fang Xiaocui, Yousaf Maryam, Huang Qunxing, Yang Yanlian, Wang Chen
Аннотация
The oligomerization and fibrillation of human islet amyloid polypeptide (hIAPP) play a central role in the pathogenesis of type 2 diabetes. Strategies for remodelling the formation of hIAPP oligomers and fibrils have promising application potential in type 2 diabetes therapy. Herein, we demonstrated that PEG-PE micelle could inhibit hIAPP oligomerization and fibrillation through blocking the hydrophobic interaction and the conformational change from random coil to β-sheet structures of hIAPP. In addition, we also found that PEG-PE micelle could remodel the preformed hIAPP fibrils allowing the formation of short fibrils and co-aggregates. Taken together, PEG-PE micelle could rescue hIAPP-induced cytotoxicity by decreasing the content of hIAPP oligomers and fibrils that are related to the oxidative stress and cell membrane permeability. This study could be beneficial for the design and development of antiamyloidogenic agents.