Angewandte Chemie (International ed. in English) · 2009
Unique identification of supramolecular structures in amyloid fibrils by solid-state NMR spectroscopy.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Nielsen Jakob T, Bjerring Morten, Jeppesen Martin D, Pedersen Ronnie O, Pedersen Jan M, Hein Kim L, Vosegaard Thomas, Skrydstrup Troels, Otzen Daniel E, Nielsen Niels C
Аннотация
The fibril structure formed by the amyloidogenic fragment SNNFGAILSS of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) is determined with 0.52 A resolution. Symmetry information contained in the easily obtainable resonance assignments from solid-state NMR spectra (see picture), along with long-range constraints, can be applied to uniquely identify the supramolecular organization of fibrils.