MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1002/anie.200804198

Медицинская библиотека · Angewandte Chemie (International ed. in English) · 2009

Unique identification of supramolecular structures in amyloid fibrils by solid-state NMR spectroscopy.

Nielsen Jakob T, Bjerring Morten, Jeppesen Martin D, Pedersen Ronnie O, Pedersen Jan M, Hein Kim L, Vosegaard Thomas, Skrydstrup Troels, Otzen Daniel E, Nielsen Niels C

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

The fibril structure formed by the amyloidogenic fragment SNNFGAILSS of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) is determined with 0.52 A resolution. Symmetry information contained in the easily obtainable resonance assignments from solid-state NMR spectra (see picture), along with long-range constraints, can be applied to uniquely identify the supramolecular organization of fibrils.

Для цитирования: Nielsen Jakob T, Bjerring Morten, Jeppesen Martin D, Pedersen Ronnie O, Pedersen Jan M, Hein Kim L, Vosegaard Thomas, Skrydstrup Troels, Otzen Daniel E, Nielsen Niels C. Unique identification of supramolecular structures in amyloid fibrils by solid-state NMR spectroscopy.. Angewandte Chemie (International ed. in English). 2009. DOI: 10.1002/anie.200804198.

Предметные рубрики MeSH

AmyloidHumansIslet Amyloid PolypeptideNuclear Magnetic Resonance, BiomolecularProtein Structure, Tertiary
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.