Biochemical and biophysical research communications · 1997
B cell granule peptides affect human islet amyloid polypeptide (IAPP) fibril formation in vitro.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Janciauskiene S, Eriksson S, Carlemalm E, Ahrén B
Аннотация
Islet amyloid polypeptide (IAPP) forms fibrils spontaneously. We examined whether other B cell granule peptides affect formation of beta-pleated sheet fibrils in vitro from human IAPP. Quantitative radioassay (radioactivity of soluble IAPP after adding 125I-IAPP) and thioflavine fluorescence spectroscopy showed that insulin, C-peptide, and pancreastatin inhibited fibril formation by 60-100% at ratio 100:1 (peptide:IAPP), whereas at 1:10 or 1:100, i.e., IAPP in excess, a potentiated IAPP fibril formation was induced by the peptides. Semi-quantitative analysis by electron microscopy yielded similar effects. Thus, spontaneous IAPP fibrillisation is influenced by other B cell secretory granule peptides in a molar ratio dependent manner.