Journal of virology · 2023
Structural characterization of M8C10, a neutralizing antibody targeting a highly conserved prefusion-specific epitope on the metapneumovirus fusion trimerization interface.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Xiao Xiao, Wen Zhiyun, Chen Qing, Shipman Jennifer M, Kostas James, Reid John C, Warren Christopher, Tang Aimin, Luo Bin, O'Donnell Gregory, Fridman Arthur, Chen Zhifeng, Vora Kalpit A, Zhang Lan, Su Hua-Poo, Eddins Michael J
Аннотация
Human metapneumovirus (hMPV) is a common pathogen causing lower respiratory tract infections worldwide and can develop severe symptoms in high-risk populations such as infants, the elderly, and immunocompromised patients. There are no approved hMPV vaccines or neutralizing antibodies available for therapeutic or prophylactic use. The trimeric hMPV fusion F protein is the major target of neutralizing antibodies in human sera. Understanding the immune recognition of antibodies to hMPV-F antigen will provide critical insights into developing efficacious hMPV monoclonal antibodies and vaccines.