MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1107/s0907444907014904

Медицинская библиотека · Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography · 2007

Structure-assisted discovery of Variola major H1 phosphatase inhibitors.

Phan Jason, Tropea Joseph E, Waugh David S

Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

Variola major virus, the causative agent of smallpox, encodes the dual-specificity H1 phosphatase. Because this enzyme is essential for the production of mature virus particles, it is an attractive molecular target for the development of therapeutic countermeasures for this potential agent of bioterrorism. As a first step in this direction, the crystal structure of H1 phosphatase has been determined at a resolution of 1.8 A. In silico screening methods have led to the identification of several small molecules that inhibit Variola H1 phosphatase with IC(50) values in the low micromolar range. These molecules provide novel leads for future drug development.

Для цитирования: Phan Jason, Tropea Joseph E, Waugh David S. Structure-assisted discovery of Variola major H1 phosphatase inhibitors.. Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography. 2007. DOI: 10.1107/s0907444907014904.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.