MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1107/s1744309105013278

Медицинская библиотека · Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications · 2005

Purification, crystallization and preliminary diffraction studies of an ectromelia virus glutaredoxin.

Bacik John-Paul, Brigley Angela M, Channon Lisa D, Audette Gerald F, Hazes Bart

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

Ectromelia, vaccinia, smallpox and other closely related viruses of the orthopoxvirus genus encode a glutaredoxin gene that is not present in poxviruses outside of this genus. The vaccinia glutaredoxin O2L has been implicated as the reducing agent for ribonucleotide reductase and may thus play an important role in viral deoxyribonucleotide synthesis. As part of an effort to understand nucleotide metabolism by poxviruses, EVM053, the O2L ortholog of the ectromelia virus, has been crystallized. EVM053 crystallizes in space group C222(1), with unit-cell parameters a = 61.98, b = 67.57, c = 108.55 A. Diffraction data have been processed to 1.8 A resolution and a self-rotation function indicates that there are two molecules per asymmetric unit.

Для цитирования: Bacik John-Paul, Brigley Angela M, Channon Lisa D, Audette Gerald F, Hazes Bart. Purification, crystallization and preliminary diffraction studies of an ectromelia virus glutaredoxin.. Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications. 2005. DOI: 10.1107/s1744309105013278.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.