The Journal of clinical investigation · 1999
Mild spherocytosis and altered red cell ion transport in protein 4. 2-null mice.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Peters L L, Jindel H K, Gwynn B, Korsgren C, John K M, Lux S E, Mohandas N, Cohen C M, Cho M R, Golan D E, Brugnara C
Аннотация
Protein 4.2 is a major component of the red blood cell (RBC) membrane skeleton. We used targeted mutagenesis in embryonic stem (ES) cells to elucidate protein 4.2 functions in vivo. Protein 4. 2-null (4.2(-/-)) mice have mild hereditary spherocytosis (HS). Scanning electron microscopy and ektacytometry confirm loss of membrane surface in 4.2(-/-) RBCs. The membrane skeleton architecture is intact, and the spectrin and ankyrin content of 4. 2(-/-) RBCs are normal. Band 3 and band 3-mediated anion transport are decreased. Protein 4.2(-/-) RBCs show altered cation content (increased K+/decreased Na+)resulting in dehydration. The passive Na+ permeability and the activities of the Na-K-2Cl and K-Cl cotransporters, the Na/H exchanger, and the Gardos channel in 4. 2(-/-) RBCs are significantly increased. Protein 4.2(-/-) RBCs demonstrate an abnormal regulation of cation transport by cell volume. Cell shrinkage induces a greater activation of Na/H exchange and Na-K-2Cl cotransport in 4.2(-/-) RBCs compared with controls. The increased passive Na+ permeability of 4.2(-/-) RBCs is also dependent on cell shrinkage. We conclude that protein 4.2 is important in the maintenance of normal surface area in RBCs and for normal RBC cation transport.