Clinical genetics · 1982
Impaired degradation of chondroitin sulfate in GM2-gangliosidosis.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Yutaka T, Kato T, Okada S, Yabuuci H
Аннотация
We have prepared a new radiolabeled substrate, derived from chondroitin 6-sulfate oligosaccharide, for the assaying of chondroitin sulfate degradation by beta-N-acetylgalactosaminidase. Using this substrate, we found a striking deficiency of beta-N-acetylgalactosaminidase activity in the cultured skin fibroblasts of patients with Sandhoff disease and Tay-Sachs disease. DEAE-cellulose chromatography at pH 6.0 revealed that both isoenzymes A and B of beta-N-acetylgalactosaminidases from normal human liver participated in the catabolism of chondroitin 6-sulfate. However, there were major differences in substrate specificity between isoenzyme A and isoenzyme B.