Trends in biochemical sciences · 2001
JmjC: cupin metalloenzyme-like domains in jumonji, hairless and phospholipase A2beta.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Clissold P M, Ponting C P
Аннотация
On the basis of significant sequence similarity, we have identified JmjC domains in more than 100 eukaryotic and bacterial sequences. These include human hairless, mutated in individuals with alopecia universalis, retinoblastoma-binding protein 2 and several putative chromatin-associated proteins. JmjC domains are predicted to be metalloenzymes that adopt the cupin fold, and are candidates for enzymes that regulate chromatin remodelling.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid MotifsAmino Acid SequenceAnimalsBinding SitesCarrier ProteinsChromatinDNAEvolution, MolecularGroup IV Phospholipases A2HumansIntracellular Signaling Peptides and ProteinsMolecular Sequence DataNerve Tissue ProteinsPhospholipases APolycomb Repressive Complex 2Protein Structure, TertiaryProteinsRetinoblastoma-Binding Protein 2Transcription FactorsTumor Suppressor Proteins