Nature communications · 2025
Endogenous structure of antimalarial target PfATP4 reveals an apicomplexan-specific P-type ATPase modulator.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Haile Meseret T, Shukla Anurag, Zhen James, Mather Michael W, Bhatnagar Suyash, Morrisey Joanne M, Zhang Zhening, Vaidya Akhil B, Ho Chi-Min
Аннотация
The Plasmodium falciparum sodium efflux pump PfATP4 is a leading antimalarial target, but suffers from a lack of high-resolution structural information needed to identify functionally important features in conserved regions and guide rational design of next generation inhibitors. Here, we determine a 3.7 Å cryoEM structure of PfATP4 purified from CRISPR-engineered P. falciparum parasites, revealing a previously unknown, apicomplexan-specific binding partner, PfABP, which forms a conserved, likely modulatory interaction with PfATP4. The discovery of PfABP presents an unexplored avenue for designing PfATP4 inhibitors.