Science (New York, N.Y.) · 2010
Nebulin and N-WASP cooperate to cause IGF-1-induced sarcomeric actin filament formation.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Takano Kazunori, Watanabe-Takano Haruko, Suetsugu Shiro, Kurita Souichi, Tsujita Kazuya, Kimura Sumiko, Karatsu Takashi, Takenawa Tadaomi, Endo Takeshi
Аннотация
Insulin-like growth factor 1 (IGF-1) induces skeletal muscle maturation and enlargement (hypertrophy). These responses require protein synthesis and myofibril formation (myofibrillogenesis). However, the signaling mechanisms of myofibrillogenesis remain obscure. We found that IGF-1-induced phosphatidylinositol 3-kinase-Akt signaling formed a complex of nebulin and N-WASP at the Z bands of myofibrils by interfering with glycogen synthase kinase-3β in mice. Although N-WASP is known to be an activator of the Arp2/3 complex to form branched actin filaments, the nebulin-N-WASP complex caused actin nucleation for unbranched actin filament formation from the Z bands without the Arp2/3 complex. Furthermore, N-WASP was required for IGF-1-induced muscle hypertrophy. These findings present the mechanisms of IGF-1-induced actin filament formation in myofibrillogenesis required for muscle maturation and hypertrophy and a mechanism of actin nucleation.
Предметные рубрики MeSH
Actin CytoskeletonActinsAnimalsCOS CellsChlorocebus aethiopsHypertrophyInsulin-Like Growth Factor IMiceMice, Inbred ICRMuscle DevelopmentMuscle ProteinsMuscle, SkeletalMyofibrilsPhosphatidylinositol 3-KinaseProtein BindingProtein Interaction Domains and MotifsProto-Oncogene Proteins c-aktRNA InterferenceSarcomeresSignal TransductionWiskott-Aldrich Syndrome Protein, Neuronalsrc Homology Domains