Cell · 2001
BACH1, a novel helicase-like protein, interacts directly with BRCA1 and contributes to its DNA repair function.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Cantor S B, Bell D W, Ganesan S, Kass E M, Drapkin R, Grossman S, Wahrer D C, Sgroi D C, Lane W S, Haber D A, Livingston D M
Аннотация
BRCA1 interacts in vivo with a novel protein, BACH1, a member of the DEAH helicase family. BACH1 binds directly to the BRCT repeats of BRCA1. A BACH1 derivative, bearing a mutation in a residue that was essential for catalytic function in other helicases, interfered with normal double-strand break repair in a manner that was dependent on its BRCA1 binding function. Thus, BACH1/BRCA1 complex formation contributes to a key BRCA1 activity. In addition, germline BACH1 mutations affecting the helicase domain were detected in two early-onset breast cancer patients and not in 200 matched controls. Thus, it is conceivable that, like BRCA1, BACH1 is a target of germline cancer-inducing mutations.
Предметные рубрики MeSH
AdultAmino Acid MotifsBRCA1 ProteinBinding SitesBostonBreast NeoplasmsCell LineChromosomes, Human, Pair 17DNA HelicasesDNA RepairDNA-Binding ProteinsFanconi Anemia Complementation Group ProteinsFemaleGenetic Predisposition to DiseaseGenetic TestingHumansMolecular Sequence DataMutagenesis, Site-DirectedProtein BindingProtein Structure, TertiaryRNA HelicasesRecombinant Fusion ProteinsSequence Homology, Amino AcidSpectrometry, Mass, Electrospray IonizationTransfection