MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1016/s0092-8674(01)00304-x

Медицинская библиотека · Cell · 2001

BACH1, a novel helicase-like protein, interacts directly with BRCA1 and contributes to its DNA repair function.

Cantor S B, Bell D W, Ganesan S, Kass E M, Drapkin R, Grossman S, Wahrer D C, Sgroi D C, Lane W S, Haber D A, Livingston D M

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПеревод пока не подготовлен

Аннотация

BRCA1 interacts in vivo with a novel protein, BACH1, a member of the DEAH helicase family. BACH1 binds directly to the BRCT repeats of BRCA1. A BACH1 derivative, bearing a mutation in a residue that was essential for catalytic function in other helicases, interfered with normal double-strand break repair in a manner that was dependent on its BRCA1 binding function. Thus, BACH1/BRCA1 complex formation contributes to a key BRCA1 activity. In addition, germline BACH1 mutations affecting the helicase domain were detected in two early-onset breast cancer patients and not in 200 matched controls. Thus, it is conceivable that, like BRCA1, BACH1 is a target of germline cancer-inducing mutations.

Для цитирования: Cantor S B, Bell D W, Ganesan S, Kass E M, Drapkin R, Grossman S, Wahrer D C, Sgroi D C, Lane W S, Haber D A, Livingston D M. BACH1, a novel helicase-like protein, interacts directly with BRCA1 and contributes to its DNA repair function.. Cell. 2001. DOI: 10.1016/s0092-8674(01)00304-x.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.