MedElevator
Войти в исследования DOI 10.1016/j.virol.2013.04.001
Отрицательно заряженные остатки в эндодомене имеют решающее значение для конкретного соединения белка шипа в муринный коронавирус.
Аннотация
Протеин коронавируса (S) соединяется с вирионами через карбокситермин, который состоит из трансмембранной области и эндодомена. Здесь было установлено, что движущая сила, богатая зарядом в эндодомене, имеет решающее значение для специфичности S-комбинации в вирусе гепатита мыши (MHV). Рекомбинантные MHV продемонстрировали ряд возможностей для размещения гомологовых S-эндоводов из бета-коронавирусов говяжьего коронавируса и человека, связанного с SARS, коронавируса, альфакоронавирусного трансмиссивного гастроэнтерита (TGEV) и гаммакоронавируса птичьего инфекционного бронхита, соответственно. Интересно, что в TGEV эндодомейн чимерас возвратные мутации привели к более сильному интегрированию S в вирионы, и чистым приростом негативных заряженных остатков в богатых зарядом мотивах стало улучшение. Кроме того, сборка MHV S может быть также спасена кислотным карбокситерминалом нуклеокапсидского белка. Эти результаты указывают на важную роль негативно заряженных эндодоменовых остатков при включении белка MHV S в собранные вирионы.
Название и аннотация на языке оригинала
Negatively charged residues in the endodomain are critical for specific assembly of spike protein into murine coronavirus.
Coronavirus spike (S) protein assembles into virions via its carboxy-terminus, which is composed of a transmembrane domain and an endodomain. Here, the carboxy-terminal charge-rich motif in the endodomain was verified to be critical for the specificity of S assembly into mouse hepatitis virus (MHV). Recombinant MHVs exhibited a range of abilities to accommodate the homologous S endodomains from the betacoronaviruses bovine coronavirus and human SARS-associated coronavirus, the alphacoronavirus porcine transmissible gastroenteritis virus (TGEV), and the gammacoronavirus avian infectious bronchitis virus respectively. Interestingly, in TGEV endodomain chimeras the reverting mutations resulted in stronger S incorporation into virions, and a net gain of negatively charged residues in the charge-rich motif accounted for the improvement. Additionally, MHV S assembly could also be rescued by the acidic carboxy-terminal domain of the nucleocapsid protein. These results indicate an important role for negatively charged endodomain residues in the incorporation of MHV S protein into assembled virions.
Предметные рубрики MeSH
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.