MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1042/bj20110362

Медицинская библиотека · The Biochemical journal · 2011

Polyamine homoeostasis as a drug target in pathogenic protozoa: peculiarities and possibilities.

Birkholtz Lyn-Marie, Williams Marni, Niemand Jandeli, Louw Abraham I, Persson Lo, Heby Olle

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПеревод пока не подготовлен

Аннотация

New drugs are urgently needed for the treatment of tropical and subtropical parasitic diseases, such as African sleeping sickness, Chagas' disease, leishmaniasis and malaria. Enzymes in polyamine biosynthesis and thiol metabolism, as well as polyamine transporters, are potential drug targets within these organisms. In the present review, the current knowledge of unique properties of polyamine metabolism in these parasites is outlined. These properties include prozyme regulation of AdoMetDC (S-adenosylmethionine decarboxylase) activity in trypanosomatids, co-expression of ODC (ornithine decarboxylase) and AdoMetDC activities in a single protein in plasmodia, and formation of trypanothione, a unique compound linking polyamine and thiol metabolism in trypanosomatids. Particularly interesting features within polyamine metabolism in these parasites are highlighted for their potential in selective therapeutic strategies.

Для цитирования: Birkholtz Lyn-Marie, Williams Marni, Niemand Jandeli, Louw Abraham I, Persson Lo, Heby Olle. Polyamine homoeostasis as a drug target in pathogenic protozoa: peculiarities and possibilities.. The Biochemical journal. 2011. DOI: 10.1042/bj20110362.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.