MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.3389/fnmol.2017.00299

Медицинская библиотека · Frontiers in molecular neuroscience · 2017

The Serotonin Receptor Subtype 5b Specifically Interacts with Serotonin Receptor Subtype 1A.

Niebert Sabine, van Belle Gijsbert J, Vogelgesang Steffen, Manzke Till, Niebert Marcus

СтатьяПеревод пока не подготовлен

Аннотация

Previously, we described the dysregulation of serotonin (5-HT) receptor subtype 5b (5-ht5b) in a mouse model of Rett syndrome (RTT). 5-ht5b has not been extensively studied, so we set out to characterize it in more detail. Unlike common cell surface receptors, 5-ht5b displays no membrane expression, while receptor clusters are located in endosomes. This unusual subcellular localization is at least in part controlled by glycosylation of the N-terminus, with 5-ht5b possessing fewer glycosylation sites than related receptors. We analyzed whether the localization to endosomes has any functional relevance and found that 5-ht5b receptors can specifically interact with 5-HT1A receptors and retain them in endosomal compartments. This interaction reduces 5-HT1A surface expression and is mediated by interactions between the fourth and fifth trans-membrane domain (TMD). This possibly represents a mechanism by which 5-ht5b receptors regulate the activity of other 5-HT receptor.

Для цитирования: Niebert Sabine, van Belle Gijsbert J, Vogelgesang Steffen, Manzke Till, Niebert Marcus. The Serotonin Receptor Subtype 5b Specifically Interacts with Serotonin Receptor Subtype 1A.. Frontiers in molecular neuroscience. 2017. DOI: 10.3389/fnmol.2017.00299.
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.