Antimicrobial agents and chemotherapy · 2017
Mutations in blaKPC-3 That Confer Ceftazidime-Avibactam Resistance Encode Novel KPC-3 Variants That Function as Extended-Spectrum β-Lactamases.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Haidar Ghady, Clancy Cornelius J, Shields Ryan K, Hao Binghua, Cheng Shaoji, Nguyen M Hong
Аннотация
We identified four blaKPC-3 mutations in ceftazidime-avibactam-resistant clinical Klebsiella pneumoniae isolates, corresponding to D179Y, T243M, D179Y/T243M, and EL165-166 KPC-3 variants. Using site-directed mutagenesis and transforming vectors into Escherichia coli, we conclusively demonstrated that mutant blaKPC-3 encoded enzymes that functioned as extended-spectrum β-lactamases; mutations directly conferred higher MICs of ceftazidime-avibactam and decreased the MICs of carbapenems and other β-lactams. Impact was strongest for the D179Y mutant, highlighting the importance of the KPC Ω-loop.
Предметные рубрики MeSH
Anti-Bacterial AgentsAzabicyclo CompoundsBacterial ProteinsCarbapenem-Resistant EnterobacteriaceaeCarbapenemsCeftazidimeDrug CombinationsDrug Resistance, Multiple, BacterialEscherichia coliHumansKlebsiella pneumoniaeMicrobial Sensitivity TestsMutagenesis, Site-Directedbeta-Lactamase Inhibitorsbeta-Lactamases