Nature communications · 2022
Antibodies targeting the neuraminidase active site inhibit influenza H3N2 viruses with an S245N glycosylation site.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Stadlbauer Daniel, McMahon Meagan, Turner Hannah L, Zhu Xueyong, Wan Hongquan, Carreño Juan Manuel, O'Dell George, Strohmeier Shirin, Khalil Zain, Luksza Marta, van Bakel Harm, Simon Viviana, Ellebedy Ali H, Wilson Ian A, Ward Andrew B, Krammer Florian
Аннотация
Contemporary influenza A H3N2 viruses circulating since 2016 have acquired a glycosylation site in the neuraminidase in close proximity to the enzymatic active site. Here, we investigate if this S245N glycosylation site, as a result of antigenic evolution, can impact binding and function of human monoclonal antibodies that target the conserved active site. While we find that a reduction in the inhibitory ability of neuraminidase active site binders is measurable, this class of broadly reactive monoclonal antibodies maintains protective efficacy in vivo.