Methods in molecular biology (Clifton, N.J.) · 2016
Tryptophan Fluorescence Changes Related to Ca(2+)-ATPase Function.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Sehgal Pankaj, Olesen Claus, Møller Jesper V
Аннотация
Fluorescence measurements as monitored with either extrinsic or intrinsic probes constitute important ways with which to study the molecular properties of macromolecules. With high-quality spectrofluorimeters, it is, e.g., possible kinetically to follow local conformational changes, induced by ligands and inhibitors, with a sensitivity that is unsurpassed by any other physicochemical technique. We demonstrate here with Ca(2+) and two specific inhibitors of SERCA how this can be done by measurements of the intrinsic fluorescence of the tryptophan residues of SERCA.