Journal of biological inorganic chemistry : JBIC : a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry · 2013
Non-canonical H-bonds in β-lactamases: importance of C-H···π interactions.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Lavanya P, Ramaiah Sudha, Anbarasu Anand
Аннотация
β-Lactamase production is the common mechanism of resistance of β-lactam antibiotics. Knowledge of inter-residue interactions in protein structures increases our understanding of protein structure and stability. We have systematically analysed the contribution of C-H···π interactions to the stability of β-lactamases. Most of the interactions are long range and most of the interacting residues are evolutionarily conserved. The occurrence of C-H···π interactions in active sites and metal binding sites is very low in β-lactamases. Hence, C-H···π interactions are important determinants of stability in β-lactamases and they may not play a significant role in specificity. The results from this study provide valuable insights for understanding the stability patterns of β-lactamases and their relation to various other environmental preferences.