FEBS letters · 1997
Purification and characterization of 25-hydroxyvitamin D3 1alpha-hydroxylase from rat kidney mitochondria.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Nakamura Y, Eto T A, Taniguchi T, Miyamoto K, Nagatomo J, Shiotsuki H, Sueta H, Higashi S, Okuda K I, Setoguchi T
Аннотация
We purified extensively 25-hydroxyvitamin D3 1alpha-hydroxylase (calcidiol, NADPH: oxygen oxidoreductase (1-hydroxylating), EC 1.14.13.13) from kidney mitochondria of rachitic rats and disclosed its peculiar properties as a P450. The final preparation was identified as a 55 kDa protein having an intense absorption at 417 nm characteristic of P450. The specific activity was 4.8 nmol/min/mg of protein indicating a 350-fold purification. Specific content of P450 was 1.1 nmol/mg of protein and turnover number was 4.4 min-1.