FEBS letters · 2020
Identification of the fatty acid coenzyme-A ligase FadD1 as an interacting partner of FptX in the Pseudomonas aeruginosa pyochelin pathway.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Roche Béatrice, Mislin Gaëtan L A, Schalk Isabelle J
Аннотация
Pseudomonas aeruginosa is one of the most important nosocomial bacteria emerging as a highly multidrug-resistant pathogen. P. aeruginosa produces two siderophores including pyochelin (PCH) to fulfil its need for iron during infections. We know that both outer and inner membrane proteins FptA and FptX are involved in the ferri-PCH uptake, but this process requires increasing molecular and biochemical knowledge. Here, using bacterial two-hybrid and copurification assays we identified the fatty acid coenzyme-A ligase FadD1 as a novel interacting partner of the inner membrane transporter FptX and found that FadD1 may play a role in PCH production. We managed to purify the FadD1-FptX inner membrane complex and obtained low-resolution 3D models, opening the way for future high-resolution structures.
Предметные рубрики MeSH
Bacterial Outer Membrane ProteinsBacterial ProteinsBinding SitesCell MembraneCloning, MolecularCoenzyme A LigasesEscherichia coliFatty AcidsGene ExpressionIronModels, MolecularPhenolsPlasmidsProtein BindingProtein ConformationProtein Interaction Domains and MotifsProtein IsoformsPseudomonas aeruginosaReceptors, Cell SurfaceRecombinant ProteinsSiderophoresThiazoles