MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1161/01.res.0000125626.33738.e2

Медицинская библиотека · Circulation research · 2004

Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II phosphorylation regulates the cardiac ryanodine receptor.

Wehrens Xander H T, Lehnart Stephan E, Reiken Steven R, Marks Andrew R

Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПеревод пока не подготовлен

Аннотация

The cardiac ryanodine receptor (RyR2)/calcium release channel on the sarcoplasmic reticulum is required for muscle excitation-contraction coupling. Using site-directed mutagenesis, we identified the specific Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) phosphorylation site on recombinant RyR2, distinct from the site for protein kinase A (PKA) that mediates the "fight-or-flight" stress response. CaMKII phosphorylation increased RyR2 Ca2+ sensitivity and open probability. CaMKII was activated at increased heart rates, which may contribute to enhanced Ca2+-induced Ca2+ release. Moreover, rate-dependent CaMKII phosphorylation of RyR2 was defective in heart failure. CaMKII-mediated phosphorylation of RyR2 may contribute to the enhanced contractility observed at higher heart rates. The full text of this article is available online at http://circres.ahajournals.org.

Для цитирования: Wehrens Xander H T, Lehnart Stephan E, Reiken Steven R, Marks Andrew R. Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II phosphorylation regulates the cardiac ryanodine receptor.. Circulation research. 2004. DOI: 10.1161/01.res.0000125626.33738.e2.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.