Science (New York, N.Y.) · 2020
Noncanonical transnitrosylation network contributes to synapse loss in Alzheimer's disease.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Nakamura Tomohiro, Oh Chang-Ki, Liao Lujian, Zhang Xu, Lopez Kevin M, Gibbs Daniel, Deal Amanda K, Scott Henry R, Spencer Brian, Masliah Eliezer, Rissman Robert A, Yates John R, Lipton Stuart A
Аннотация
Here we describe mechanistically distinct enzymes (a kinase, a guanosine triphosphatase, and a ubiquitin protein hydrolase) that function in disparate biochemical pathways and can also act in concert to mediate a series of redox reactions. Each enzyme manifests a second, noncanonical function-transnitrosylation-that triggers a pathological biochemical cascade in mouse models and in humans with Alzheimer's disease (AD). The resulting series of transnitrosylation reactions contributes to synapse loss, the major pathological correlate to cognitive decline in AD. We conclude that enzymes with distinct primary reaction mechanisms can form a completely separate network for aberrant transnitrosylation. This network operates in the postreproductive period, so natural selection against such abnormal activity may be decreased.