Journal of virology · 2010
Structure of the dimerization domain of the rabies virus phosphoprotein.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Ivanov Ivan, Crépin Thibaut, Jamin Marc, Ruigrok Rob W H
Аннотация
The crystal structure of the dimerization domain of rabies virus phosphoprotein was determined. The monomer consists of two alpha-helices that make a helical hairpin held together mainly by hydrophobic interactions. The monomer has a hydrophilic and a hydrophobic face, and in the dimer two monomers pack together through their hydrophobic surfaces. This structure is very different from the dimerization domain of the vesicular stomatitis virus phosphoprotein and also from the tetramerization domain of the Sendai virus phosphoprotein, suggesting that oligomerization is conserved but not structure.