Biomolecular NMR assignments · 2009
1H, 13C and 15N resonance assignments of the PDZ of microtubule-associated serine/threonine kinase 205 (MAST205) in complex with the C-terminal motif from the rabies virus glycoprotein.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Terrien Elouan, Simenel Catherine, Prehaud Christophe, Buc Henri, Delepierre Muriel, Lafon Monique, Wolff Nicolas
Аннотация
Most of microbes hijack the cellular machinery to their advantage by interacting with specific target of the host cell. Glycoprotein of rabies virus is a key factor controlling the homeostasis of infected neuronal cells and proteins belonging to the human microtubule associated serine threonine kinase family have been identified as potential cellular partners. As a first step towards its structural study, we have assigned the backbone and side chain nuclei resonances of the PDZ domain (PSD-95, Discs Large, ZO-1) of MAST205 in complex with the C-terminal residues of the glycoprotein of rabies virus. The BMRB accession code is 155972.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid MotifsAmino Acid SequenceBinding SitesCarbon IsotopesGlycoproteinsMagnetic Resonance SpectroscopyMicrotubule-Associated ProteinsMolecular Sequence DataMultiprotein ComplexesNitrogen IsotopesProtein BindingProtein Serine-Threonine KinasesProtein Structure, TertiaryProtonsRabies virusViral Proteins