Cell biochemistry and biophysics · 2003
Functionally-distinct proton-binding in HERG suggests the presence of two binding sites.
СтатьяПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Bett Glenna C L, Rasmusson Randall L
Аннотация
HERG (Human ether-à-go-go-related gene) potassium channels are crucial for cardiac action potential repolarization. HERG channels are also found in neuronal and tumor cells. The effect of pHo on HERG is of clinical significance because of changes in pH during myocardial ischemia, inflammation, and respiratory alkalosis. We present evidence for the presence of multiple proton binding sites in HERG. Extracellular protons bind rapidly and reversibly to affect both activation and deactivation. However, these effects occur in two distinct pHo ranges. The deactivation rate has a pKa of 6.76 +/- 0.02 compared to pKa of 5.50 +/- 0.02 for changes in current suppression, which suggests the presence of at least two proton binding sites on HERG with functionally distinct properties.