Genes & development · 2001
Binding of transcriptional activators to sigma 54 in the presence of the transition state analog ADP-aluminum fluoride: insights into activator mechanochemical action.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Chaney M, Grande R, Wigneshweraraj S R, Cannon W, Casaz P, Gallegos M T, Schumacher J, Jones S, Elderkin S, Dago A E, Morett E, Buck M
Аннотация
Conformational changes in sigma 54 (sigma(54)) and sigma(54)-holoenzyme depend on nucleotide hydrolysis by an activator. We now show that sigma(54) and its holoenzyme bind to the central ATP-hydrolyzing domains of the transcriptional activators PspF and NifA in the presence of ADP-aluminum fluoride, an analog of ATP in the transition state for hydrolysis. Direct binding of sigma(54) Region I to activator in the presence of ADP-aluminum fluoride was shown and inferred from in vivo suppression genetics. Energy transduction appears to occur through activator contacts to sigma(54) Region I. ADP-aluminum fluoride-dependent interactions and consideration of other AAA+ proteins provide insight into activator mechanochemical action.
Предметные рубрики MeSH
Adenosine DiphosphateAdenosine TriphosphateAluminum CompoundsBase SequenceCatalytic DomainDNA-Binding ProteinsDNA-Directed RNA PolymerasesDeoxyribonuclease IFluoridesHydrolysisKlebsiella pneumoniaeMutationPlasmidsPromoter Regions, GeneticProtein BindingProtein ConformationProtein Structure, TertiaryRNA Polymerase Sigma 54Sigma FactorSinorhizobium melilotiTranscription, GeneticTranscriptional Activationbeta-Galactosidase