Proteins · 2009
Characterization of a diagnostic Fab fragment binding trimeric Lewis X.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
de Geus Daniël C, van Roon Anne-Marie M, Thomassen Ellen A J, Hokke Cornelis H, Deelder André M, Abrahams Jan Pieter
Аннотация
Lewis X trisaccharides normally function as essential cell-cell interaction mediators. However, oligomers of Lewis X trisaccharides expressed by the parasite Schistosoma mansoni seem to be related to its evasion of the immune response of its human host. Here we show that monoclonal antibody 54-5C10-A, which is used to diagnose schistosomiasis in humans, interacts with oligomers of at least three Lewis X trisaccharides, but not with monomeric Lewis X. We describe the sequence and the 2.5 A crystal structure of its Fab fragment and infer a possible mode of binding of the polymeric Lewis X from docking studies. Our studies indicate a radically different mode of binding compared to Fab 291-2G3-A, which is specific for monomeric Lewis X, thus providing a structural explanation of the diagnostic success of 54-5C10-A.